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Leucokinin VIII

来源: 发布时间:2024年06月25日

产品性质英文别名(EnglishSynonym)Factor-1CAS号(CASNO.)9001-32-5外观(Appearance)白色至类白色冻干粉末或块状物蛋白含量(ProteinContent)50-70%protein((≥85%ofproteinisclottable)溶解性(Solubility)溶于0.9%生理盐水(10mg/ml),不溶于水运输和保存方法冰袋运输。-20℃保存,有效期4年。注意事项1)纤维蛋白原一般应采用37℃的生理盐水溶解,溶解时温度不宜过低,在4℃条件下以及不含盐的溶液中难以溶解。注意纤维蛋白原溶液在50℃以上变性,因此加热温度不宜超过50℃。2)为了您的安全和健康,请穿实验服并戴一次性手套操作。3)本产品作科研用途!储存液配制牛纤维蛋白原可溶于0.9%NaCl溶液,配制成2.5-10mg/ml的溶液于-20℃冻存,无菌过滤后可稳定保存约1周。注:①溶解时将本品缓慢置于37℃预热的生理盐水,可轻轻搅动使其慢慢溶解,不可旋涡震荡!②过滤时建议用0.2µm滤膜过滤,不可用0.1µm滤膜。可使用注射器缓慢过滤,不可用真空过滤。酵母重组表达N-糖苷酶F,是一种利用酵母作为宿主细胞,通过基因工程技术表达特定酶的过程。Leucokinin VIII

Leucokinin VIII,标准物质

透明质酸酶,英文名称Hyaluronidase,一类能够降低体内透明质酸活性的酶的总称,结构上由4个相同亚基构成,每个亚基分子量接近14kDa,该酶是一种糖蛋白,包含5%的甘露糖和2.2%的葡萄糖胺。功能上该酶可随机裂解透明质酸、软骨素和硫酸软骨素中的β-N-乙酰己糖胺-[1→4]糖苷键。常与胶原酶联合使用于降解细胞外基质,从而从组织中分离活细胞。本品来源于牛睾丸,活力值为400–1,000units/mg,合适的pH值为4.5–6.0。产品性质中文别名(ChineseSynonym)玻璃糖醛酸酶;玻璃酸酶英文别名(EnglishSynonym)Hyaluronoglucosaminidase;Hyaluronate4-glycanohydrolaseCAS号(CASNO.)37326-33-3来源(Source)牛睾丸分子量(MolecularWeight)~55kDa类型(Type)I-S外观(Appearance)淡黄色至米黄色至褐色粉末Recombinant Human ACE2/ACEH Protein,hFc Tagα-凝血酶的多面性质在其临床使用中提出了挑战,特别是在平衡其止血效果与血栓形成风险之间。

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牙花(GPC)是硫酸肝素蛋白聚糖的一个家族,它是由糖磷酸肌醇(GPI)锚连接在细胞表面的。在哺乳动物中发现了这个家族的六名成员(GPC-GPC6)。已经研制出几种抗gpc3抗体。产品性质同义词Gpc3;dgsx;gbs1;sgbs1;sgbs1;工会编号P51654-1来源重组人的Gpc3/葡萄糖3蛋白表达于C-端的HK293细胞和AVI标记。里面有GLN-25-559。分子量该蛋白质的预测兆瓦为63.6kda。由于糖基化,蛋白质迁移到42kda,80-135kda基于三联页面结果。纯洁根据三-BIS页面确定的90%产品用Lal法测定每一种蛋白质。公式化在PBS(PPS)中用0.22离子过滤溶液冻干(PH7.4)。通常在冻干前添加5%海藻糖作为保护剂。重建离心管打开前。建议将其重组为超过100克/毫升的浓度(冻干时通常使用1毫克/毫升的溶液)。在蒸馏水中溶解冻干蛋白。

泛素化是通过三个酶促步骤实现的。在ATP依赖的过程中,泛素酶(E1)催化与泛素形成活性硫酯键,然后转移到泛素载体蛋白的活性位点半胱氨酸(E2)。泛素级联对特定底物蛋白的选择性依赖于E2结合酶(细胞中包含的相对较少)和泛素-蛋白连接酶(E3)之间的相互作用,迄今为止已经鉴定出600多种这种酶。E3s是一个大的,多样化的蛋白质组,其特征是几个确定的基序之一。这些包括HECT(与e6相关蛋白c端同源),RING(真正有趣的新基因)或U-box(没有Zn2+结合配体的完整补充的修饰的RING基序)结构域。而HECTE3s在泛素化过程中具有直接的催化作用,RING和U-boxE3s促进蛋白质泛素化。后两种E3类型充当适配器类分子。它们使E2和底物足够接近,从而促进底物的泛素化。虽然许多RING-typee3,如MDM2和c-Cbl,可以单独发挥作用,但其他一些是作为更大的多蛋白复合体的组成部分,如后期促进复合体。综上所述,这些多面的特性和相互作用使E3s能够利用泛素-蛋白酶体系统,在真核生物的所有细胞中提供一种强大而具体的蛋白质机制。该筛选了11种常用E2结合酶,可以筛选具有E3连接酶活性的蛋白所匹配的E2酶.在蛋白质工程中,PNGase F可以用于改变蛋白质的糖基化模式,以研究糖基化对蛋白质功能的影响。

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分子结构:牛纤维蛋白原由两个相似的三聚体亚基组成,每个亚基包含Aα、Bβ和γ三个多肽链,通过二硫键和非共价键连接。生物学功能:牛纤维蛋白原在凝血级联反应中被凝血酶裂解为纤维蛋白单体,进而聚合形成稳定的纤维蛋白凝块,是止血和伤口修复的关键组分。医学应用:牛纤维蛋白原在心血管疾病、创伤以及药物开发中展现出潜在的应用价值。讨论分子特性:牛纤维蛋白原的分子结构为理解其在凝血过程中的功能提供了基础,同时为设计新型抗凝血药物提供了可能。疾病研究:牛纤维蛋白原在血栓形成和溶解中的作用,为研究如深静脉血栓、心肌梗死等疾病的分子机制提供了重要信息。生物医学应用:牛纤维蛋白原的稳定性和可用性使其成为研究血液凝固机制和开发新型生物材料的理想模型。常用的跨膜蛋白表达系统包括大肠杆菌表达系统、酵母表达系统、昆虫细胞表达系统和哺乳动物细胞表达系统等。Recombinant Cynomolgus GDF15 Protein,hFc Tag

通过使用PNGase F去除糖蛋白上的糖链,可以确定蛋白质是否发生糖基化,以及糖基化位点。Leucokinin VIII

3C样蛋白酶(3CLpro)或主要蛋白酶(Mpro),正式名称为C30内肽酶或3-胰凝乳蛋白酶样蛋白酶,[2]是在冠状病毒中发现的主要蛋白酶。它在11个保守位点切割冠状病毒多蛋白。它是一种半胱氨酸蛋白酶,是蛋白酶PA家族的成员。它在其活性位点具有半胱氨酸-组氨酸催化二联体并裂解Gln–(Ser/Ala/Gly)肽键。酶委员会将这个家族称为SARS冠状病毒主要蛋白酶(Mpro;EC3.4.22.69)。3CL蛋白酶对应于冠状病毒非结构蛋白5(nsp5)。通用名中的“3C”指的是3C蛋白酶(3Cpro),是一种在小核糖核酸病毒中发现的同源蛋白酶。3C样蛋白酶能够催化裂解P1位谷氨酰胺和P1'位小氨基酸(丝氨酸、丙氨酸或甘氨酸)之间的肽键。例如,SARS冠状病毒3CLpro可以自我切割以下肽:[3][4][5]TSAVLQ-SGFRK-NH2和SGVTFQ-GKFKK是对应于SARS3C样蛋白酶的两个自切割位点的两个肽该蛋白酶在冠状病毒复制酶多蛋白(P0C6U8)的加工过程中很重要。它是冠状病毒中的主要蛋白酶,对应于非结构蛋白5(nsp5)。[6]它在11个保守位点切割冠状病毒多蛋白。3CL蛋白酶在其活性位点具有半胱氨酸-组氨酸催化二元组。[4]半胱氨酸的硫作为亲核试剂,组氨酸的咪唑环作为一般碱基。Leucokinin VIII